Clasificación de los aminoácidos según el grupo R

El conocimiento de las propiedades químicas de los aminoácidos estándar es de vital importancia para el conocimiento de gran parte de la bioquímica. El tema se puede simplificar agrupando los aminoácidos en clases basadas en las propiedades de sus grupos R (ver firgura 1), en especial su polaridad o tendencia a interactuar con el agua a pH biológico (cerca de 7.0). La polaridad de los grupos R varía enormemente desde totalmente apolar o hidrofóbico (insoluble en agua) a altamente polar o hidrofílico (soluble en agua).

Figura 1

Existen cinco clases principales de aminoácidos: con los grupos R apolares y alifáticos; aromáticos (generalmente apolares); polares sin carga; cargados negativamente y cargados positivamente. Dentro de cada clase existe gradaciones de polaridad, tamaño y forma de los grupos R.

Grupos R apolares alifáticos:

Los grupos R hidrocarbonados de esta clase de aminoácidos son apolares e hidrofóbicos. Las cadenas laterales voluminosas de alanina, valina, leucina e isoleucina, con sus formas distintivas, son importantes para la promoción de interacciones hidrofóbicas dentro de las estructuras proteicas. La glicina tiene la estructura del aminoácido mas sencilla. En la parte de una proteína en la que se halla presente, el mínimo impedimento estérico que impone la cadena lateral de la glicina permite mucha mas flexibilidad estructural que cualquier otro aminoácido. La prolina representa el extremo estructural opuesto. El grupo amino secundario (imino) se mantiene en una conformación rígida que reduce la flexibilidad estructural de la proteína en ese punto.

Grupos R aromáticos:

Figura 2

La fenilalanina, la tirosina y el triptófano, con sus cadenas laterales aromáticas (fig. 2) son relativamente apolares (hidrofóbicos). Todos ellos pueden participar en interacciones hidrofóbicas, las cuales son especialmente fuertes cuando los grupos aromáticos apilan (stacking) los unos sobre los otros. El grupo hidroxilo de la tirosina puede formar puentes de hidrógeno y actúa como un grupo funcional importante en la actividad de algunas enzimas. La tirosina y el triptófano son significativamente mas polares que la fenilalanina, debido al grupo hidroxilo de la tirosina y al nitrógeno del anillo indólico del triptófano.

El triptófano y la tirosina, y en menor grado la fenilalanina, absorben la luz ultravioleta. Esto explica la característica absorbancia fuerte de luz por parte de las proteínas a una longitud de onda de 280 nm, propiedad aprovechada por los investigadores en la caracterización de proteínas.

Grupos R polares sin carga

Figura 3

Los grupos R de estos aminoácidos (fig. 3) son mas solubles en agua, o hidrofílicos, que los d elos aminoácidos apolares, debido a que contienen grupos funcionales que forman puentes de hidrógeno con el agua. En esta clase de aminoácidos se incluyen la serina, teronina, cisteína, metionina, asparagina y glutamina. La polaridad de la serina y treoninia proviene de sus grupos hidroxilo; la de la asparagina y glutamina de los grupos amida y la de la cisteína y metionina de su átomo de azufre.

Figura 4

La asparagina y la glutaminia son las amidas de otros dos aminoácidos que también se encuentran en las proteínas, aspartato y glutamato, respectivamente (ver fig 5), en los que se hidrolizan fácilmente por ácido o base. La cisteína tiene un grupo R (grupo tiol) que es aproximadamente tan ácido como el grupo hidroxilo de la tirosina. La cisteína requiere mención especial por otra razón. Se oxida fácilmente formando un aminoácido dimérico unido covalentemente llamado cistina, en el que están unidas dos moléculas de cisteína mediante un puente disulfuro (fig 4)

Los puentes disulfuro de este tipo se encuentran en muchas proteínas estabilizando sus estructuras.

Grupos R cargados negativamente (acídicos):

Figura 5

Los dos aminoácidos que tienen grupos R con una carga neta negativa a pH 7,0 son aspartato y glutamato, cada uno de los cuales tiene un segundo grupo carboxilo. Estos aminoácidos son los compuestos de los que se originan la asparagina y la glutamina, respectivamente.

Grupos R cargados positivamente (básicos)

Figura 6

Los aminoácidos en los que los grupos R tienen una carga neta positiva a pH 7,0 son lisina, que tiene un segundo grupo amino en la posición epsilon de su cadena alifática; arginina, que tiene un grupo guanidino cargado positivamente y la histidina, que contiene un grupo imidazol. La histidina es el único aminoácido estándar que tiene una cadena lateral con un pKa próximo a la neutralidad.